Білки сигнального процесора PII широко поширені в прокаріотах і рослинах, де вони контролюють безліч анаболічних реакцій.Ефективне перевиробництво метаболітів вимагає розслаблення жорстких клітинних ланцюгів контролю.Тут ми демонструємо, що одна точкова мутація в сигнальному білку PII від ціанобактерії Synechocystis sp.PCC 6803 достатньо, щоб розблокувати шлях аргініну, що викликає надмірне накопичення біополімеру ціанофіцину (мульти-L-аргініл-полі-L-аспартат).Цей продукт представляє біотехнологічний інтерес як джерело амінокислот і поліаспарагінової кислоти.Ця робота є прикладом нового підходу інженерії шляхів шляхом розробки індивідуальних сигнальних білків PII.Тут сконструйований Synechocystis sp.Штам PCC6803 із мутацією PII-I86N надлишково накопичував аргінін через конститутивну активацію ключового ферменту N-ацетилглутаматкінази (NAGK). У сконструйованому штамі BW86 in vivo активність NAGK була сильно збільшена, що призвело до більш ніж десятикратного підвищення вмісту аргініну ніж у дикого типу.Як наслідок, штам BW86 накопичив до 57 % ціанофіцину на суху масу клітини в досліджуваних умовах, що є найвищим виходом ціанофіцину, зареєстрованим на сьогоднішній день.Штам BW86 продукував ціанофіцин у діапазоні молекулярних мас від 25 до >100 кДа;дикий тип продукував полімер у діапазоні від 30 до >100 кДа. Високий вихід і висока молекулярна маса ціанофіцину, продукованого штамом BW86, а також низькі потреби ціанобактерій у поживних речовинах роблять його перспективним засобом для біотехнологічного виробництва ціанофіцину.Крім того, це дослідження демонструє доцільність інженерії метаболічного шляху з використанням сигнального білка PII, який зустрічається в багатьох бактеріальних
