Продукти

γ-глутамілтранспептидази (γ-GTs) розщеплюють γ-глутаміламідний зв’язок глутатіону та передають вивільнену γ-глутамільну групу воді (гідроліз) або акцепторним амінокислотам (транспептидація).Ці всюдисущі ферменти відіграють ключову роль у біосинтезі та деградації глутатіону, а також у детоксикації ксенобіотиків.Тут ми повідомляємо про кристалічну структуру Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) із роздільною здатністю 3Å та її комплекс з l-Glu.Рентгенівські структури підтверджують, що BlGT належить до суперродини N-кінцевих нуклеофільних гідролаз, і показують, що білок має відкриту щілину в активному центрі, подібну до тієї, про яку повідомляється для гомологічного ферменту з Bacillus subtilis, але відрізняється від тих, що спостерігаються для γ-GT людини та для γ-GT від інших мікроорганізмів.Дані свідчать про те, що зв’язування l-Glu індукує перевпорядкування С-кінцевого хвоста великої субодиниці BlGT і дозволяє ідентифікувати кластер кислотних залишків, які потенційно беруть участь у розпізнаванні іонів металу.Роль цих залишків у конформаційній стабільності BlGT була вивчена шляхом характеристики аутопроцесингу, ферментативної активності, хімічної та термічної денатурації чотирьох нових поодиноких мутантів Ala.Результати показують, що заміна Asp568 на Ala впливає як на автопроцесинг, так і на структурну стабільність білка.